Сельскохозяйственная биотехнология-стр.275

В связи с необходимостью обеспечения человека и животных незаменимыми аминокислотами разработаны научно обоснованные нормы их суточного потребления. Так, например, ежедневная потребность человека в незаменимых аминокислотах составляет (г): валин - 5,0, лейцин - 7,0, изолейцин - 4,0, лизин - 5,5, метионин - 3,5, треонин - 4,0, триптофан - 1,0, фенилаланин - 5,0.

Главными источниками незаменимых аминокислот для человека являются белки животного или растительного происхождения, входящие в состав пищи, а для сельскохозяйственных животных - главным образом растительные белки. Поступающие с пищей или кормом белковые вещества под действием ферментов желудочного сока гидролизуются до аминокислот, которые затем используются для образования белковых молекул человеческого или животного организма.

Все незаменимые аминокислоты должны содержаться в белках пищи в определенных соотношениях, отвечающих потребностям данного организма. Если хотя бы одна аминокислота содержится в недостатке, то другие аминокислоты, оказавшиеся в избытке, не используются для синтеза белков (в соответствии с механизмом синтеза белков). В таких условиях для обеспечения дальнейшего синтеза белковых веществ и поддержания жизнедеятельности организма потребуется дополнительное количество пищевого или кормового белка, вследствие чего имеет место перерасход кормов и повышение себестоимости животноводческой продукции.

В целях предотвращения перерасхода кормов необходимо контролировать сбалансированность белков корма по содержанию незаменимых аминокислот и общее количество белка в корме. Для оценки аминокислотного состава белков определяют показатели, характеризующие их биологическую питательную ценность. Кормовые и пищевые белки, имеющие оптимальное содержание незаменимых аминокислот, называют биологически полноценными белками.

Другие материалы

Сельскохозяйственная биотехнология-стр.158

Посттрансляционная модификация. Многие полипептиды по окончании трансляции претерпевают ряд различных модификаций. 1. Формильная группа на N-конце бактериальных белков гидролизуется деформилазой. Под действием аминопеп-тидазы может произойти отщепление одного или нескольких концевых остатков. Концевой метионин иногда отщепляется до завершения синтеза полипептидной цепи. 2. При окислении двух цистеиновых остатков могут образоваться дисульфидные связи. 3. Боковые цепи некоторых белков могут быть специфически модифицированы. Остатки пролина и лизина гидроксили-руются.