Сукцинилирование и ацетилирование протекают по следующим схемам:

Данный вид химической модификации приводит к повышению суммарного отрицательного заряда молекулы из-за ковалентного присоединения остатков янтарной и уксусной кислот к е-группам остатков лизина. Степень ацилирования возрастает за счет гидроксильных групп се-рина, треонина и тирозина.

Электростатическое отталкивание одноименно заряженных групп приводит к структурным изменениям в белках и даже распаду 11S белков на субъединицы и развертыванию их глобулярной структуры. Подобные структурные изменения характерны для 11S глобулинов семян арахиса, рапса, подсолнечника, гороха и кормовых бобов.

Благодаря изменению пространственной структуры и заряда молекул белков усиливаются гидрофобные свойства, следовательно, улучшаются эмульгирующие и пенообразующие свойства, изменяются растворимость и гелеобразующие свойства. Полипептидные цепи формируют гели при меньших значениях концентрации, pH и температуры, чем нативные белковые глобулы. С возрастанием степени модификации прочность гелей уменьшается, поэтому для ацетилированных белков целесообразна средняя степень модификации.

Сукцинилированные или ацетилированные легумины при определенной степени модификации образуют эмульсии «масло в воде» высокой степени устойчивости.

Фосфорилирование растительных белков с применением хлорокиси фосфора приводит к улучшению растворимости, эмульгирующих и пенообразующих свойств и способности к гелеобразованию. Стабилизации структуры геля способствуют ковалентные сшивки модифицированных белков: