Пищевая химия-стр.65

В технологических процессах производства белковых продуктов из сои предусматривается инактивация ингибиторов протеиназ обработкой паром, микроволновым нагревом, вымачиванием с последующим кипячением и другими способами. Инактивация ингибиторов трипсина на 80- 90% по сравнению с их активностью в исходном сырье уже позволяет отнести белковые продукты к пищевым, не обладающим отрицательным воздействием на организм.

Лектины (от лат. - «выбирать») - это гликопротеины растительного происхождения, связывающие один или несколько специфических сахаров. Свое название они получили от избирательной способности вызывать агглютинацию (агрегацию, склеивание) эритроцитов крови, клеток, бактерий. Агглютинация происходит путем взаимодействия лектинов с углеводными компонентами поверхности клеток. Так, лектин соевых белков, например, специфичен к остаткам галактозы и N-ацетилгалактозамина, а агглютинин зародышей пшеницы - к остаткам N-ацетилглкжозамина и N-ацетилнейраминовой кислоты. На долю лектинов в бобовых культурах приходится от 2 до 10% общего белка. В очищенном виде лектины широко используются для определения группы крови, очистки гликопротеинов и в качестве средств для изучения поверхностей здоровых и больных клеток, лишенных некоторых ферментов синтеза олигосахаридов. Как связывающие специфические сахара, лектины используются в качестве зондов для «узнавания» сахаров на мембранах клеточной поверхности здоровых и раковых клеток. Агглютинация раковых клеток требует меньше лектинов, чем здоровых.

Отсутствие высокой активности лектинов, как и ингибиторов ферментов, в белковых продуктах из бобовых является одним из санитарно-гигиенических требований, предусматриваемых сертификацией для использования их в хлебопечении, кондитерской и других отраслях промышленности в целях повышения пищевой ценности изделий. Снижение активности лектинов достигается применением более мягких условий, чем снижение активности ингибиторов ферментов - нагреванием при 80°С.

Другие материалы

Консерванты в пищевой промышленности-стр.180

В сухом виде низин сохраняется годами. Стабильность растворов тем лучше, чем ниже значение pH. При рН=2 низин, не теряя активности, выдерживает температуру 12ГС в течение 30 минут. При рН>4 в растворе он более или менее быстро расщепляется, особенно при нагревании. Низин чувствителен к действию протеолитических ферментов (трипсина, панкреатина), ферментов слюны и пищеварительных ферментов, но устойчив к сычужным |5|.

§5