Пищевая химия-стр.273

Экспериментальные данные, полученные для ряда ферментов, свидетельствуют о том, что при присоединении фермента к субстрату происходит изменение ряда физико-химических показателей ферментного белка.

В настоящее время выделяют четыре основных фактора, определяющих каталитическую активность ферментов.

1. Сближение и ориентация субстрата по отношению к каталитической группе. Другими словами, фермент способен связывать молекулу субстрата таким образом, что атакуемая связь располагается вблизи от каталитической группы и правильно ориентируется относительно нее в пространстве.

2. Напряжение и деформация: индуцированное соответствие. Присоединение субстрата может вызвать конформационные изменения в молекуле фермента, которые приводят к напряжению структуры активного центра, к некоторой деформации связанного субстрата, облегчая тем самым достижение комплексом ES необходимого состояния.

3. Общий кислотно-основной катализ. В активном центре фермента могут находиться группы специфических аминокислотных остатков, которые являются хорошими донорами или акцепторами протонов. Такие кислотные или основные группы представляют собой мощные катализаторы многих органических реакций, протекающих в водных системах.

4. Ковалентный катализ. Некоторые ферменты реагируют со своими субстратами, образуя очень нестабильные, ковалентно связанные фермент-субстратные комплексы, из которых в ходе последующей реакции образуются продукты реакции.

Перечисленные выше четыре фактора, по-видимому, вносят различный вклад в ускорение химических реакции ферментами различных типов. Эти факторы реализуются в разных ферментах в разных сочетаниях, и в результате механизм действия каждого фермента уникален.

Другие материалы

Технология спирта-стр.200

а-Амилазы микробного происхождения различаются по температурному оптимуму их действия: для Вас. subtilis - 70 °С, Вас. diastaticus - 80, Asp. batatae - 60, Asp. oryzae 50...52, для Asp. awamori и Asp. niger - 55 *C. При охлаждении сусла до 30 °С (температура брожения) гидролиз крахмала бактериальными а-амилазами почти прекращается, тогда как плесневой а-амилазой продолжается. В связи с этим бактериальные а-амилазы обычно применяют только на стадии подваривания измельченного сырья с целью разжижения замеса.